Ubikvitin – cesta za Nobelovou cenou 2004
Zájem vědců se léta soustřeďoval především na problémy související s okolnostmi, za jakých jsou proteiny syntetizovány. Stran jejich degradace jsme se spokojili s představou, že za ni v buňce odpovídá lyzosom – organela, v jejíchž útrobách se nachází pestrá paleta degradačních enzymů. Bylo přitom známo, že biologický poločas strukturních proteinů je obvykle dlouhý (dny i týdny), ale signální proteiny regulující buněčné pochody setrvávají v buňce pouze velmi krátkou dobu (několik minut). Před více než 30 lety si však mladí badatelé Avram Henshko a Aaron Ciechanover položili zásadní otázku: na základě jakého klíče jsou proteiny v buňce degradovány?Všudypřítomný protein
První úspěchy výzkumu se dostavily počátkem 80. let, kdy výše jmenovaní vědci objevili všudypřítomně (ubikvitně) se vyskytující malý protein a nazvali jej ubikvitin. U něj začíná degradační cesta likvidace valné většiny intracelulárních proteinů, kterou Hershko s Ciechanoverem za přispění Irvina Rose odhalili, za což je Švédská královská akademie v roce 2004 ocenila Nobelovou cenou za chemii.
...
Plnou verzi článku najdete v: Medical Tribune 6/2005, strana 5
Zdroj: